二硫鍵穩定蛋白質的幾級結構

　　二硫鍵穩定蛋白質的三級結構。

　　在二硫鍵形成之前蛋白質分子就己採取了它特有的三維結構，二硫鍵只是起穩定作用。二硫鍵在生物化學的領域中，通常是指在肽和蛋白質分子中的半胱氨酸殘基中的鍵。此鍵在蛋白質分子的立體結構形成上起著一定的重要作用。

　　一個二硫鍵脫不會產生水，二硫鍵（disulfidebond）是連線不同肽鏈或同一肽鏈中，兩個不同半胱氨酸殘基之巰基的化學鍵。二硫鍵是比較穩定的共價鍵，在蛋白質分子中，起著穩定肽鏈空間結構的作用。二硫鍵數目越多，蛋白質分子對抗外界因素影響的穩定性就愈大。二硫鍵的長度約為2.05A，比C-C鍵長約0.5A。繞S-S軸旋轉的勢壘較低。二硫化物對接近90°的二面角有明顯的偏好。當角度接近0°或180°時，二硫化物是一種更好的氧化劑。

　　鋅指結構屬於蛋白質的超二級結構。鋅指結構指的是在很多蛋白中存在的一類具有指狀結構的模體，這些具有鋅指結構的蛋白大多都是與基因表達的調控有關的功能蛋白。鋅指結構的共同特徵是透過肽鏈中氨基酸殘基的特徵基團與Zn2+的結合來穩定一種很短的，可自我摺疊成手指形狀的的多肽空間構型。鋅指蛋白最初在非洲爪蟾的卵母細胞中發現，已知廣泛分佈在動物、植物和微生物中，人類基因組中可能有將近1%的序列編碼的是含有鋅指結構的蛋白質，目前人們已經清楚地知道鋅指結構是識別特定鹼基序列的一種普遍性的轉錄因子結構，但大多數含有鋅指結構蛋白質的確切功能以及他們是否具有其他方面的功能尚不清楚。