酶催化的高效性

　　酶是動植物和微生物產生的具有催化能力的一類特殊的蛋白質，酶有如此高的活性是因為酶具有特殊的絡合物結構排列，即有特定反應的適宜部位。也就是酶在反應中先與反應物結合生成一箇中間絡合物，然後把應生成產物，而酶又復原，總之還是透過中間絡合物降低了反應的活化能。

　　酶的高效性是和非酶的催化劑比較而言。主要是指催化能力，蛋白質（環境適宜）的催化能力是普通化學催化物質的15到18倍。 生物分子之間的反應首先要進行分子碰撞接觸，如果在沒有酶作用的情況下，分子主要靠自然的熱運動來隨機進行接觸，這樣的機率比較小，而在酶的作用下，由於酶和作用底物有特異性結合位點，相當於把反應需要的分子給拉到一起去了，所以這樣的效率要高很多。特異性的問題，是由於分子的空間結構不同，酶的結合位點的空間結構和底物的分子結構相契合，而和別的不相干的分子不能結合。

　　酶是動植物和微生物產生的具有催化能力的一類特殊的蛋白質，酶有如此高的活性是因為酶具有特殊的絡合物結構排列，即有特定反應的適宜部位.也就是酶在反應中先與反應物結合生成一箇中間絡合物，然後把應生成產物，而酶又復原,總之還是透過中間絡合物降低了反應的活化能。

　　最典型的實驗就是雙氧水（過氧化氫）的分解，取相同的過氧化氫兩份，再取幾滴氯化鐵和新鮮豬肝藏研磨液，分別加入，肉眼觀察氣泡生成速率，或者用帶火星的木條放在試管口觀察,發現酶一組催化效率高於無機催化劑。