如何探究酶催化作用的最適PH

　　探究酶催化作用的最適PH，除pH外，其他條件都要相同，至少三組實驗，每組實驗反應的pH要不一樣，如2，7，9，反應最快說明最接近最適pH。酶是由活細胞產生的具有催化活性和高度選擇性的特殊有機物，其中絕大部分酶是蛋白質。按其組成的不同，將蛋白質酶類分成單純蛋白質和結合蛋白質兩大類。由於催化劑的介入而加速或減緩化學反應速率的現象稱為催化作用。在催化反應中，催化劑與反應物發生化學作用，改變了反應途徑，從而降低了反應的活化能，這是催化劑得以提高反應速率的原因。

　　溶酶體的最適酸鹼度值是五。所有水解酶在酸鹼度值為五左右時活性最佳，溶酶體膜內含有一種特殊的轉運蛋白，可以利用水解的能量將胞質中的氫離子泵入溶酶體，以維持其酸鹼度值為五。溶酶體：溶酶體是分解蛋白質、核酸、多糖等生物大分子的細胞器。溶酶體具單層膜，形狀多種多樣，是零點五微米到幾個微米的泡狀結構，內含許多水解酶，溶酶體在細胞中的功能，是分解從外界進入到細胞內的物質，也可消化細胞自身的區域性細胞質或細胞器，當細胞衰老時，其溶酶體破裂，釋放出水解酶，消化整個細胞而使其死亡。

　　每一種酶只能在一定限度的pH範圍內才表現活力，酶表現最大活力時的pH稱為酶的最適pH。

　　酶反應的最適pH對酶活性的影響主要是：最適pH的微小偏離可使酶活性部位的基團離子化發生變化而降低酶的活性；較大偏離時，維護酶三維結構的許多非共價鍵受到干擾，導致酶蛋白的變性。

　　酶的最適pH不是固定的常數，受酶的純度、底物的種類和濃度、緩衝液的種類和濃度等的影響。一般酶的最適pH在4至8之間，植物和微生物體內的酶最適pH多在4.5至6.5，而動物體內的最適pH多在6.5至8，多在6.8左右。