酶的化學本質是蛋白質（protein）或RNA（Ribonucleic Acid），因此它也具有一級、二級、三級，乃至四級結構。按其分子組成的不同，可分為單純酶和結合酶。僅含有蛋白質的稱為單純酶；結合酶則由酶蛋白和輔助因子組成。例如，大多數水解酶單純由蛋白質組成；黃素單核苷酸酶則由酶蛋白和輔助因子組成。結合酶中的酶蛋白為蛋白質部分，輔助因子為非蛋白質部分，只有兩者結合成全酶才具有催化活性。有機體的生命活動表現了它內部化學反應歷程的有序性,這種有序性是受多方面因素調節的,一旦破壞了這種有序性,就會導致代謝紊亂,產生疾病,甚至死亡.酶活力受到調節和控制是區別於一般催化劑的重要特徵
酶與底物結合時，由於酶的變形（誘導契合）或底物變形使二者相互適合，並依靠離子鍵、氫鍵、範德華力的作用和水的影響，結合成中間產物，在酶分子的非極性區域內，由於酶與底物的鄰近、定向，使二者可以透過親核/親電催化、一般酸/鹼催化或金屬離子催化方式進行多元催化，從而大大降低反應所需的活化能，使酶促反應迅速進行。
專一性：一種酶只能催化一種或一類底物，如蛋白酶只能催化蛋白質水解成多肽。
溫和性：是指酶所催化的化學反應一般是在較溫和的條件下進行。
高效性：酶的催化效率比無機催化劑更高，反饋抑制調節、共價修飾調節和變構調節等使得反應速率更快。
一個物質旋轉偏振光振動平面的能力稱為光學活性，而該物質被稱為光學活性物質。具有對映異構體的分子才有光學活性，可能包含手性碳原子，也可能不包含，包含手性碳原子的分子不一定具有光學活性，如內消旋體。這是由於物質折射或吸收左旋圓偏振光和右旋圓偏振光的程度不同而產生的一種現象。 ...
酶的特性：
1、酶具有高效率的催化能力；其效率是一般無機催化劑的10的7次冪～～10的13次冪。
2、酶具有專一性；（每一種酶只能催化一種或一類化學反應。）
3、酶在生物體內參與每一次反應後，它本身的性質和數量都不會發生改變（與催化劑相似）。
除此，酶的作用條件較溫和。
（1）酶所催化 ...
酶是動植物和微生物產生的具有催化能力的一類特殊的蛋白質，酶有如此高的活性是因為酶具有特殊的絡合物結構排列，即有特定反應的適宜部位。也就是酶在反應中先與反應物結合生成一箇中間絡合物，然後把應生成產物，而酶又復原，總之還是透過中間絡合物降低了反應的活化能。 ...
1、“三點結合”的催化理論。該理論認為酶與底物的結合處至少有三個點，而且只有一種結合情況是完全結合的形式。只有這種情況不對稱催化作用才能實現。
2、鎖鑰學說：該學說認為整個酶分子的天然構象是具有剛性結構的，酶表面具有特定的形狀，可與底物特異性的結合後發揮作用。
3、誘導契合學說：該學說認為酶表面並 ...
在任何化學反應中，反應物分子必須超過一定的能量，成為活化的狀態，才能發生變化，形成產物。這種提高低能分子達到活化狀態的能量，稱為活化能。催化劑的作用，主要是降低反應所需的活化能，以致相同的能量能使更多的分子活化，從而加速反應的進行。酶能顯著地降低活化能，故能表現為高度的催化效率。 ...
酶活力也稱為酶活性，是指酶催化一定化學反應的能力。酶活力的大小可以用在一定條件下，它所催化的某一化學反應的轉化速率來表示，即酶催化的轉化速率越快，酶的活力就越高; 反之，速率越慢，酶的活力就越低。所以，測定酶的活力就是測定酶促轉化速率。酶轉化速率可以用單位時間內單位體積中底物的減少量或產物的增加量來表示。 ...
在酶一定的情況下，在一定限度內，底物濃度與酶促反應速率呈正相關。超過某個限度後，底物濃度與反應速率不再有關係，速率變成一個定值。因為這時酶的催化作用達到極限。
酶與底物有鄰近效應，是指酶與底物結合形成中間複合物後，使底物和底物之間，酶的催化基團與底物之間結合於同一分子而使有效濃度得以很大的升高，從而使 ...